مطالعات سینتیکی و ساختمانی آنزیم پپسین در حضور حلال های آلی و نانوذرات sio2،tio2و cuo
thesis
- وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه شهرکرد - دانشکده علوم
- author گلثوم شهدادنژاد
- adviser بهزاد شارقی بروجنی بهناز صفار
- publication year 1392
abstract
پپسین خوک(ec 3.4.23.1)، متعلق به خانواده آسپارتیک پروتئازها است و در فرایند هضمی مهره داران نقش دارد.همانند همه آسپارتیک پروتئازها مولکول پپسین شامل دو لوب مشابه می باشد که به طور غالب از صفحات بتا تشکیل شده اند و دو لوب به وسیله شکاف اتصال سوبسترا جدا می شوند و هر لوب شامل یک رزیدو آسپارتات کاتالیتیک می باشد که در جایگاه اتصال سوبسترا قرار دارند.یکی از رزیدوهای آسپارتات پروتونه و دیگری دپروتونه می شود، برای اینکه پروتئین فعال باشد. به دلیل ساختار جایگاه فعال پپسین، محدوده فعالیت آن درph بین 1 تا 5 است.پپسین وزن مولکولی 34 کیلودالتون و 327 آمینواسید دارد.همچنین پپسین سه پیوند دی سولفیدی دارد.به منظور بررسی پایداری حرارتی آنزیم پپسین از دستگاه اسپکتروفتومتر مجهز به سیستم کنترل الکترونیکی دما استفاده شد.پایداری دمایی پپسین در حضور غلظت های مختلف(10-50%حجمی-حجمی) حلال های آلی بوتانول،اتانول،4،1-بوتان دیول و گلیسرول در 2=ph بررسی شد. tm پپسین در حضور حلال های بوتانول، اتانول و 4،1-بوتان دیول کاهش یافت و در حضور گلیسرول افزایش یافت. همچنین اثر این حلال های آلی بر روی فعالیت خوک پپسین بررسی شد. فعالیت پپسین در حضور محلول های آبی بوتانول، اتانول و 4،1-بوتان دیول با افزایش غلظت حلال های آلی کاهش یافت و فعالیت پپسین در حضور غلظت های محتلف گلیسرول زیاد شد. تغییرات ایجاد شده در فعالیت کاتالیتیکی به وسیله حلال های آلی محلول در آب بوتانول، اتانول و 4،1-بوتان دیول ممکن است مربوط به تغییرات ساختاری باشد که به وسیله تغییرات شدت فلورسانس و پایداری دمایی نیز نشان داده شد. و گلیسرول نیز ساختار پپسین را پایدار کرد. فعالیت پپسین در حضور نانوذرات اکسیدتیتانیم، اکسیدسلیسیم و اکسیدمس، کاهش یافت. نانوذره اکسید تیتانیم سبب کاهش صفحات بتا و بتا ترن می شود و سپس ممکن است لوپ سنجاق سری بتا راکه از جایگاه فعال محافظت می کند تخریب کند،که منجر به کاهش فعالیت آنزیم می شود. حدس زده می شود، نانوذرات اکسیدمس و اکسیدسلیسیم از طریق برهمکنش های الکتروستاتیک و هیدروژنی سبب تغییر ساختار جایگاه فعال پپسین شده و به این طریق سبب کاهش فعالیت آنزیم شده اند. پایداری دمایی پپسین در حضور نانوذرات اکسیدتیتانیم، اکسیدمس، اکسیدروی و اکسیدآهن تغییر نکرد و در حضورنانوذره اکسیدسلیسیم به مقدار کمی کاهش یافت. پایداری دمایی پپسین در حضور یون آلومینیم افزایش یافت. مکانیسم افزایش پایداری دمایی پپسین در حضورآلومینیم ناشناخته است.
similar resources
مطالعات سینتیکی و ساختمانی آنزیم تریپسین در حضور یون کلسیم و دگرگون کننده های شیمیایی در حلال های آلی
در این مطالعه اثر عوامل دناتوره کننده و حلال های الکلی و نانوذرات nio و tio2 بر فعالیت و ساختمان آنزیم تریپسین مطالعه شده است. نتایج نشان می دهند که فعالیت تریپسین در حضور سدیم دودسیل سولفات کاهش پیدا کرده است. نشر تریپسین در حضور سدیم دودسیل سولفات کاهش پیدا کرده است. فعالیت آنزیم تریپسین در حضور اوره و گوانیدین هیدروکلرید کاهش پیدا کرده است و شدت نشر تریپسین افزایش پیدا کرده است. در حضور محلو...
مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز در حضور حلالهای آلی اتانول و بوتاندیول
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیمهای اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسمها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز میکنند. پراکسیدازها بهطور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنیشناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیم C پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداولترین پراکسیدازهای شناخته شده است ساختار این آنزیم بهطور غالب دارای مارپیچ آلفا است....
full textمطالعات سینتیکی آنزیم تریپسین در حضور حلال های آلی،پلی آمین اسپرمین و نانوذرات اکسیدآهن و اکسیدسیلیسیم
تریپسین(ec 3.4.21.4) یک عضو از خانواده بزرگ سرین پروتئازها، متشکل از یک زنجیره پلی پپتیدی واحد با 223 باقی مانده آمینواسیدی است، و باندهای پپتیدی و استری کربوکسیل لیزین و آرژنین را می شکند .به طور کلی تریپسین از پانکراس پستانداران جدا شده است. در ساختمان تریپسین 5 تیروزین و 4 تریپتوفان وجود دارد. دمای بهینه آنزیم 37 درجه سانتی گراد و نقطه ایزوالکتریکی آن 5/10 است. در این مطالعه، فعالیت سینتیکی...
15 صفحه اولمطالعه پایداری ساختمانی آنزیم پپسین درحضور اوره
آنزیم پپسین(E.C.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتئیناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل میکند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری آن نشان می دهد که2/1 درصد اسیدآمینه های آن بازی، 1/13درصد...
full textمطالعه پایداری ساختاری آنزیم پپسین در حضور نانوذرات اکسیدروی و اکسیدآهن
آنزیم پپسین خوک A (EC 3.4.23.1) متعلق به خانواده آسپارتیک پروتئازها است، و به صورت زیموژن که پپسینوژن نام دارد ترشح می شود، فعالشدن پپسینوژن در مقادیر pH بین 1 و 4 اتفاق می افتد. پپسین شامل یک صورتبندی دو لوبی با دو رزیدو آسپارتیک کاتالیتیکی(32Asp و215Asp) که در دو طرف جایگاهفعال می باشد و ساختار آن غالباً صفحه بتا و رندوم کویل با مارپیچ آلفا محدود میباشد. پپسین پیوندهای پپتیدی بین آمینو...
full textمطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز در حضور اکسید آهن و اکسید مس در دماهای مختلف
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیمهای اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسمها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز میکنند. پراکسیدازها بهطور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنیشناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیمC پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداول ترین پراکسیدازهای شناخته شده است ساختار این آنزیم به طور غالب دارای مارپیچ آلفا است. ...
full textMy Resources
document type: thesis
وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه شهرکرد - دانشکده علوم
Keywords
Hosted on Doprax cloud platform doprax.com
copyright © 2015-2023